大豆不僅營(yíng)養(yǎng)豐富，原料成本低，而且我國(guó)大豆資源豐富，大豆年產(chǎn)量約164萬(wàn)t，占世界總產(chǎn)量的9%，居第3位。大豆蛋白多肽不僅具有大豆的營(yíng)養(yǎng)成分，而且具有多種生理功能和物理特性，易于消化、吸收?？蓮V泛應(yīng)用于食品、醫(yī)藥、日用化工等領(lǐng)域。

國(guó)外已將大豆肽廣泛應(yīng)用于幼兒食品、運(yùn)動(dòng)員食品、面包、焙烤食品、強(qiáng)化營(yíng)養(yǎng)食品、保健食品及功能飲料中。雖然我國(guó)大豆蛋白活性肽尚處在初級(jí)開(kāi)發(fā)應(yīng)用階段，但隨著人們健康意識(shí)的增強(qiáng)及人們對(duì)大豆蛋白肽營(yíng)養(yǎng)特性和功能特性認(rèn)識(shí)的加深，大豆蛋白肽的市場(chǎng)需求量不斷增加。因此，深入研究開(kāi)發(fā)大豆蛋白肽等深加工產(chǎn)品，不僅可以提高大豆的附加值，促進(jìn)大豆產(chǎn)業(yè)的發(fā)展，而且可以為國(guó)人提供健康營(yíng)養(yǎng)的食品。具有廣闊的市場(chǎng)發(fā)展前景。
膠原蛋白水解多肽，由于人體吸收蛋白質(zhì)的主要形式不是氨基酸，而是以多肽的形式吸收的。膠原蛋白水解多肽具有高度的可消化性，除了少量在口腔、胃受到蛋白酶的作用而近一步分解外，口服進(jìn)入人體快速（較氨基酸快70%的速度）地穿過(guò)人的口腔、胃，直接進(jìn)入小腸，被小腸吸收，終進(jìn)入人體血液循環(huán)系統(tǒng)、器官及細(xì)胞組織，迅速發(fā)揮其生理作用和生物學(xué)功能。
酪蛋白水解多肽，具有特的營(yíng)養(yǎng)特性和生理功能,可廣泛地應(yīng)用于功能性食品和生物醫(yī)藥領(lǐng)域。小麥低聚肽(小麥水解多肽)，以小麥谷朊粉為原料，經(jīng)調(diào)漿、蛋白酶酶解、分離、過(guò)濾、噴霧干燥等工藝制成。其作用：有抑制膽固醇上升的作用。小麥低聚肽能促進(jìn)胰島素分泌作用，其功能物質(zhì)是低聚蛋氨酸，可用于調(diào)節(jié)人的血糖，改善糖尿病癥狀。
肽酶是一種能夠水解肽鏈的酶，是國(guó)際生物化學(xué)和分子生物學(xué)聯(lián)盟命名(Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology，NC-IUBMB) 推薦的作為所有蛋白水解酶的一般術(shù)語(yǔ)，可以分為兩大類型，即內(nèi)肽酶(E.C.3.4.21~3.4.99)和外肽酶(E.C.3.4.11~3.4.19) 。其中內(nèi)肽酶作用于多肽鏈內(nèi)部的特定肽鍵，外肽酶作用于多肽底物的N-末端或C-末端，催化游離氨基酸和小肽的生成。
肽酶是能分解蛋白短肽的酶類總稱，大多存在于微生物細(xì)胞內(nèi)，在發(fā)酵過(guò)程中當(dāng)細(xì)胞自溶后，便釋放肽酶水解肽類形成氨基酸，作為風(fēng)味前體。他們是所有生物存活所必需的一種酶，而且在所有蛋白質(zhì)的編碼中，編碼肽酶的基因占了2%。根據(jù)催化類型可將肽酶大致分成六類：絲氨酸型、蘇氨酸型、半胱氨酸型、天冬氨酸型、谷氨酸型和金屬離子型肽酶。而按照肽酶的EC系統(tǒng)推薦的作為所有蛋白水解酶的一般術(shù)語(yǔ)，可以分為兩大類型，即內(nèi)肽酶(E.C.3.4.21~3.4.99) 和外肽酶(E.C.3.4.11~3.4.19) ，具體的包括：氨肽酶、二肽酶、二肽基肽酶、肽基二肽酶、絲氨酸型羧肽酶、金屬型羧肽酶、半胱氨酸型羧肽酶、絲氨酸內(nèi)肽酶、半胱氨酸內(nèi)肽酶、天冬氨酸內(nèi)肽酶、金屬內(nèi)肽酶、蘇氨酸內(nèi)肽酶、未知類型的內(nèi)肽酶等。
內(nèi)肽酶，也就是通常所說(shuō)的蛋白酶，主要作用于蛋白質(zhì)多肽鏈內(nèi)部的肽鍵使蛋白質(zhì)長(zhǎng)鏈分解成短肽片段。蛋白酶根據(jù)結(jié)構(gòu)同源性分為不同的宗族，亞類進(jìn)一步根據(jù)序列同源性程度分為不同的家族。蛋白酶水解蛋白質(zhì)時(shí)，作用部位因肽鍵種類而異。如胰蛋白酶的切點(diǎn)是羧基側(cè)為堿性氨基酸（精氨酸、賴氨酸）肽鍵；胃蛋白酶要求切點(diǎn)兩端有芳香族氨基酸；枯草桿菌堿性蛋白酶要求切點(diǎn)的羧基側(cè)為疏水性芳香族氨基酸（ 色氨酸、酪氨 酸、苯丙氨酸）。這種蛋白酶對(duì)切點(diǎn)的特異性要求叫做蛋白酶的底 物專一性。利用蛋白酶的底物專一性可以定向獲得特殊結(jié)構(gòu)的多肽。
亮氨酸氨肽酶對(duì)含有疏水性氨基酸末端殘基的底物具有廣泛特異性。然而，它對(duì)N-末端含有精氨酸、賴氨酸或脯氨酸的肽作用很弱。大多數(shù)氨肽酶的適pH在中性范圍，適溫度范圍37~50℃。植物和動(dòng)物來(lái)源的氨肽酶平均分子量大于100 kDa。氨肽酶的活性會(huì)受到Bestain的抑制，抑制的程度隨著蛋白質(zhì)濃度和處理時(shí)間的增加而加強(qiáng)。
所有的外肽酶作用的底物N-末端有1個(gè)游離的氨基，或者C-末端有1個(gè)游離的羧基，或者兩種結(jié)構(gòu)都需要，而且，外肽酶從肽鏈末端水解1個(gè)肽鍵時(shí)，釋放的殘基不會(huì)多于3個(gè)。多肽末端的特定氨基酸、與肽鍵相鄰的氨基酸殘基的性質(zhì)、多肽鏈的結(jié)構(gòu)和長(zhǎng)度共同決定外肽酶的活性。大多數(shù)氨肽酶的適pH值在中性范圍，適溫度介于37～50℃；與前者相比，羧肽酶具有較寬的作用pH值范圍(4.0～8.5)和較寬的溫度范圍(25～80℃)。